Médecine : vers un sang universel ?

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Don de sang.

3 avril 2007. – C'est une grande avancée en hématologie qui semble avoir été faite par Gerlind Sulzenbacher, Yves Bourne et Bernard Henrissat, du Laboratoire Archictecture et fonction des macromolécules biologiques du Centre national de la recherche scientifique (CNRS), menés en collaboration avec la société américaine ZymeQuest, et publiés dans la revue Nature Biotechnology (groupe des revues Nature) du mois d'avril : ils auraient identifié deux nouvelles familles d'enzymes[1] capables de transformer les sangs des groupes A, B et AB en groupe O. Cette opération pourrait donc permettre de transformer n'importe quel type de sang en donneur universel (le groupe O), c'est-à-dire de lever l'incompatibilité sanguine[2] (ou du moins une partie) lors des transfusions dans différents cadres thérapeutiques et ainsi révolutionner la médecine d'urgence, entre autres.

Quel est alors le mode d'action de ces enzymes ?
Succintement, la différentiation des grooupes sanguins est due à la présence (ou en l'absence pour le groupe O) en surface des globules rouges, servant au transport de l'oxygène, de marqueurs (antigènes) reconnus par certains anticorps[3] spécifiques (anti-A et anti-B). Dans un sang du groupe A (respectivement du groupe B), il existe ainsi des anticorps anti-B (respectivement anti-A) détectant les antigènes B (respectivement A) à la surface des globules rouges. si des antigènes B (respectivement A) sont détectés, une réponse immunitaire est enclanchée, provquant une hémolyse : les globules rouges « intrus » explosent, libérant leur hémoglobine et provoquant hépatites, blocage rénal, voire choc mortel. Dans le sang de type AB, ces anticorps anti-A et anti-B n'existent pas, ce qui en fait un « receveur universel », alors que dans le sang de type O, ce sont les antigènes qui sont absents.

Groupe sanguin ABO.svg


Les familles d'enzymes découvertes ont donc pour mode d'action un « décapage » de la surface des globules rouges. En effet, elles sont « sont capables d'éliminer les molécules de galactose ou de N-acétylgalactosamine », indique le CNRS, ces molécules étant caractéristiques des antigènes des groupes A, B et AB. Un tel décapage - ou suppression de facto des antigènes responsables de l'incompatibilité sanguine - transforme donc les globules rouges A, B ou AB en globules rouges O.

Cette idée n'est cependant pas neuve. En effet, dans les années 1980, un chercheur américain, Jack Goldstein, du New York Blood Center, avait déjà procédé à des essais in vitro à la transformation des globules rouges B en donneurs universels O en utilisant une enzyme de la graine de café. Vingt-cinq ans plus tard, les chercheurs ont donc isolé la famille d'enzymes N acétylgalactosaminidase spécifiquement bactérienne, chez la bactérie Elisabethkingia menigosepticum. Deux de ces enzymes ont pu être isolées, purifiées et caractisées par la suite, puis produites par des bactéries génétiquement modifiées. Yves Bourne et Bernard Henrissat indiquent : « Nous avons travaillé sur la structure et le mécanisme très rare d'action de l'enzyme. Sa vitesse d'action est considérable ».

Et maintenant ?
La première enzyme de conversion concernant l'antigène A, nommée Azyme, a été testée en essais cliniques sur une soixantaine de sujets humains lors d'une campagne achevée en décembre 2006 Ces patients du groupe A se sont vu réinjecter (5 fois) des faibles quantités de leurs propres globules rouges traités par Azyme (et donc sans leurs antigènes A) sans qu'on ait pu observer de réaction notable à la transfusion. La firme californienne Zymequest est quant à elle en train de procéder à une seconde campagne d'essais, dite allogénique, c'est-à-dire dans laquelle les receveurs sont distincts (d'un autre groupe sanguin) des donneurs.

Les réactions `à cette annonce sont assez diverses. Ainsi, Philippe Rouger de l'Institut national de la transfusion sanguine (INTS) émet en commentaires plus que réservés en indiquant que, selon lui, « on est plus dans le business d'annonce que dans la science », et qu'il n'existe aucune preuve d'un décapage total, seul garantie contre une réponse immunitaire. Jean-Pierre Cartron, directeur scientifique du même INTS, est lui plus enthousiaste : « Zymequest a remis les compteurs à zéro avec sa nouvelle enzyme, bien plus spécifique. Elle travaille à pH neutre très efficacement. Mais il faut décaper jusqu'à un million de copies de l'antigène de groupe par globule rouge ! Attendons la fin des essais cliniques pour nous prononcer ».

Ces procédés enzymatiques ouvrent donc, si ils ont validés, de nouvelles perspectives pour la médecine.


Notes

Sources

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